maladie cæliaque

Évaluation des activités des disaccharidases et des dipeptidases dans la muqueuse jéjunale de sujets cœliaques

Evaluation of activities of disaccharidases and dipeptidases within jejunal mucosa of subjects cœliac

¹ Faculté des Sciences, Département de Biologie, Université D.L. Sidi Bel-Abbès, B.P. 89, 022000 Sidi Bel-Abbès, Algérie.
E-mail : mmissouri22000@yahoo.fr
² Laboratoire de Physiologie de la Nutrition et Sécurité Alimentaire, Faculté des Sciences, Département de Biologie, Université d’Oran es-Sénia, 031000, Algérie.
³ Service de Pédiatrie, CHU Hassani Abdelkader, 022000 Sidi Bel-Abbès, Algérie.

Résumé

Le déterminisme de la maladie cœliaque repose sur des arguments immunologiques, génétiques, enzymatiques et environnementaux. Si de nombreuses données sur la maladie cœliaque sont disponibles sur les aspects immunologiques, génétiques et environnementaux, en revanche peu de données sont colligées quant à l’hypothèse d’un déficit enzymatique, notamment un déficit en peptidases intestinales, entraînant une dégradation incomplète du gluten. Ainsi, l’objectif de ce travail est de vérifier chez une population de sujets malades cœliaques, si il existe une altération de la fonction intestinale concernant les activités enzymatiques de la bordure en brosse de trois disaccharidases et de trois dipeptidases. Les activités totale et spécifique de 3 disaccharidases et de 3 dipeptidases ont été dosées par spectrophotométrie, sur des biopsies jéjunales prélevées dans un but diagnostic chez 16 sujets cœliaques à différents stades. Les résultats obtenus ont été comparés à ceux de 9 sujets de référence également biopsisés dans les mêmes conditions mais pour des raisons autres que la maladie cœliaque. Les taux de protéines totales mesurées chez les patients cœliaques étaient comparables dur ant les trois phases expérimentales : B₁, B₂ et B₃. Chez les malades cœliaques, nos résultats montrent des taux légèrement abaissés des activités totale et spécifique des 3 disaccharidases en phase active de la maladie, mais de façon non significative. En revanche, seules les activités totale et spécifique de la maltase sont significativement augmentées respectivement en phase de guérison. Il en est de même lorsqu’on compare B₁ à B₃. Aucune modification significative n’est observée pour l’activité globale des 3 dipeptidases durant les trois phases expérimentales. En revanche, les activités spécifiques de la L-glycyl – L-proline dipeptidase et de la L-alanyl – L-proline dipeptidase sont significativement diminuées en phase active de la maladie. Ces activités réaugmentent en période de restriction au gluten. À la lumière de ces résultats, la maladie cœliaque ne semble pas affecter significativement l’activité enzymatique des disaccharidases. En revanche, l’activité des dipeptidases diminue significativement en phase active de la maladie suggérant une atteinte probablement partielle des processus de la digestion enzymatique au niveau de l’épithélium intestinal.

Abstract

The determinism of the cœliac disease lies in immunological, genetic, enzymatic and environmental arguments. If many data on the cœliac disease are available on the immunological, genetic and environmental aspects, on the other hand few data is collected as for the hypothesis an enzymatic deficit, mainly a deficit in intestinal peptidases, drawing an incomplete degradation of the gluten. So, the objective of this work is to check within a population of cœliac patients subjects, if there is a alteration of the intestinal function on an aspect: enzymatic activities of the brush border of three disaccharidases and three dipeptidases. The total and specific activities of 3 disaccharidases and 3 dipeptidases were dosed by spectrophotometry, on jejunal biopsies taken aiming at a diagnostic within 16 cœliac subjects at various stages. The obtained results have been compared with those of 9 subjects of reference also biopsized under the same conditions but for other reasons than the cœliac disease. The total protein rates measured within the cœliac patients were comparable during the three experimental stages : B₁, B₂ and B₃. Within the cœliac patients, our results show a slightly reduced rates of total and specific activities of 3 disaccharidases in active phase of the disease, but in a non significative way. Therefore, only the total and specific maltase activities are significantly increased respectively in curative phase. It is similar when comparing B₁ to B₃. No significant modification is observed for the total activitie of the 3 dipeptidases during the three experimental stages. On the other hand, the specific activities of L-glycyl – L-proline dipeptidase and of L-alanyl – L-proline dipeptidase are significantly decreased in active phase of the disease. These activities raise in gluten withdrawal period. Enlightened of these results, the cœliac disease do not seem affecting significantly the enzymatic activity of the disaccharidases. On the other hand, the dipeptidases activity significantly decreases in active phase of the disease suggesting an attack probably partial of the enzymatic digestion processes at the level of the intestinal epithelium.